变性蛋白质的主要特点是什么？蛋白质变性的主要特征是什么

变性蛋白质的主要特点是什么？

蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中各氨基酸的结合顺序称为一级结构：蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键，使得这一多肽链具有一定的构象，这些称为蛋白质的二级结构；多肽链之间又可互相扭曲折叠起来构成特定形状的排列称为三级结构，三级结构是与二硫键，氢键等联系着的。 变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。

能使蛋白质变性的化学方法有加强酸，强碱，重金属盐，尿素，乙醇，丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热，紫外线照射，剧烈振荡等。 重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。 强酸、强碱使蛋白质变性，是因为强酸、强碱可以使蛋白质中的氢键断裂。也可以和游离的氨基或羧基形成盐，在变化过程中也有化学键的断裂和生成，因此，可以看作是一个化学变化。

尿素、乙醇、丙酮等，它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键，从而破坏了蛋白质中原有的氢键，使蛋白质变性。但氢键不是化学键，因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成，所以是一个物理变化。 加热、紫外线照射，剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性，主要是破坏厂蛋白质分子中的氢键，在变化过程中也没有化学键的断裂和生成，没有新物质尘成，因此是物理变化。

否则，鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了。 从以上分析可以看出，蛋白质的变性既有物理变化，也有化学变化。但蛋白质的变性是很复杂的，要判断变性是物理变化还是化学变化，要视具体情况而定。

如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化。 天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。

变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。

反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。例如，前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。在β�巯基乙醇和8M尿素作用下，发生变性，失去生物学活性，变性后如经过透析去除尿素，β�巯基乙醇，并设法使疏基氧化成二硫键，酶蛋白又可恢复其原来的构象，生物学活性也几乎全部恢复，此称变性核糖核酸酶的复性。

蛋白质变性的主要特征是什么

变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。生活中最常见的例子，就是煮鸡蛋的时候，蛋清变成蛋白了。

物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。

许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性，比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性。我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀，蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系，但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀。具体地说，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。

例如，蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强减之中。但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。

若无外加条件，不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。

但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：重金属盐沉淀蛋白质蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。

临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。有机溶剂沉淀蛋白质可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。在常温下，有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性。例如酒精消毒灭菌就是如此，但若在低温条件下，则变性进行较缓慢，可用于分离制备各种血浆蛋白质。

加热凝固将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀。加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。如煮熟的鸡蛋，蛋黄和蛋清都凝固。注1：蛋白质有四种结构：一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。

这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构。蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构(tertiary structure)。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls力)等(图1-8)。

这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。

现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。

疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。

变性蛋白质的特性有

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何谓蛋白质变性，变性蛋白有哪些特性

蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。变性蛋白质丧失了其生物学活性。